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cGMP-abhängige Proteinkinasen

 

Die cGMP-abhängigen Proteinkinasen

Bei den cGMP-abhängigen Proteinkinasen, oft einfach PKG genannt, sind im Gegensatz zu den cAMP-abhängigen Proteinkinasen der regulatorische und der katalytische Teil des Enzyms untrennbar miteinander verbunden. Durch eine Bewegung der beiden Teile zueinander kann die regulatorische Domäne in dem aktiven Zentrum der katalytischen Domäne binden, und verhindert dadurch die Phosphorylierung von Zielproteinen. In diesem Zustand ist das Enzym inaktiv. Durch Bindung des Signalmoleküls zyklisches GMP (cGMP) an die beiden Erkennungsstellen im regulatorischen Teil kommt es zu einer Veränderung der Struktur, so dass das aktive Zentrum frei wird und das Enzym in diesem aktiven Zustand Zielproteine phosphorylieren kann.

Die Aufgaben der cGMP-abhängigen Proteinkinasen sind noch nicht so gut bekannt wie die der cAMP-abhängigen Proteinkinasen. Eine wichtige Funktion von cGMP und den cGMP-abhängigen Proteinkinasen ist die Regulation der cytosolischen Ca2+ Konzentration.

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Der Botenstoff cGMP

Das zyklische Guanosin-Monophosphat (cGMP) hat wie das cAMP eine weite Verbreitung als intrazellulärer Botenstoff. Das Enzym Guanylatzyklase stellt das cGMP aus GTP her. Von den Guanylatzyklasen gibt es verschiedene Untergruppen. Eine sitzt in der Membran und wird durch G-Proteine reguliert, eine andere findet sich im Zytoplasma und wird durch Stickstoffmonoxid (NO) reguliert.

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